决定ig的类别和子类的部分是

Ig分子的基本结构是四条对称的多肽链，即两条相同的轻链(L链)和两条相同的重链(H链)，链与链之间通过二硫键连接，形成一个Y型的单体分子。

不同类型的Ig分子由其各自的重链结构决定。重链可分为γ链、μ链、α链、δ链和ε链五大类，根据重链的抗原性又可分为几个亚类。五种Ig分子的轻链都是一样的，可分为κ型和λ型，两种类型之间的氨基酸和抗原性不同。

轻链和重链氨基端的氨基酸序列容易发生变化，所以这部分称为可变区(V区)。v区用于识别抗原，确定抗体的特异性。肽链其余部分(即羧基端)的氨基酸数量和序列相对恒定，因此称为稳定区(C区)。稳定区决定了Ig分子的各种生物学功能。

Ig的主要生化特性见表1。免疫球蛋白可被木瓜蛋白酶分解成三个大小相近的片段。两个片段能结合抗原，称为抗原结合片段(Fab片段)，另一个片段能结晶，称为结晶片段(Fc片段)。免疫球蛋白可被胃蛋白酶分解成两段，一段为5S二倍体F(ab′)2。

一个小片段类似于Fc，称为pFc’(图2)。免疫球蛋白(Ig)分子类型由于遗传控制的抗原性不同，即特异性抗原决定簇不同，Ig分子具有不同的变异性。包括:①等特异性。免疫球蛋白分子中所有同种成员都有的抗原标记。

比如，全人类有五种免疫球蛋白，其中IgG根据重链氨基酸的不同可分为四个亚类:IgG 1 ~ IgG 4；IgM有两个子类:IgM 1 ~ IgM 2，IgA有两个子类:IgA 1 ~ IgA 2，IgD有两个子类:IGD 1 ~ IGD2。

②异型特异性。属于同一属的不同成员的Ig分子可能具有不同的特异性抗原标记。③独特型。每个免疫球蛋白分子可以有一个独特的抗原决定簇。因为体内有数百万个形成抗体的细胞克隆(细胞系)，可想而知有许多独特型。